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miércoles, 25 de enero de 2023 1:28 p. m.
Enzimas
Definición
Se trata de complejos proteicos (en pocos casos de ARN, ribosomas) que catalizan
reacciones químicas, esto para que se lleven a cabo en menos tiempo, en promedio
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a una reacción no catalizada. Para ello se unen a
"sustratos" dando como
resultado
"productos". Estas se pueden modificar transitoriamente durante catálisis,
pero no se consumen o modifican permanentemente. A la vez también son
específicos para un tipo de sustrato o grupo de estos relacionados.
Partes De La Enzima
Para que una enzima pueda hacer efecto a un sustrato necesita de la unión de
ciertas partes:
•
Apoenzima: se trata de la enzima simple (desactivada), sin nada más unido a
ella.
•
Coenzima: esta se trata de la parte que hace posible la reacción de la
apoenzima. Pudiendo ser:
•
Grupo Prostético: se incorporan firme y establemente a la estructura de una
proteína covalente o no covalente, además que suelen no estar constituidas por
aminoácidos. Estas también usan iones metálicos y las enzimas que los usan se
llaman
"metaloenzimas".
•
Cofactores: estos a diferencia de los grupos prostéticos se unen débil y
transitoriamente (FAD, NAD). También pueden usar iones metálicos y el nombre
que se le a sus enzimas es
"enzimas activadas por metal".
•
Holoenzima: esta se trata de la enzima ya en su versión activa.
•
Sitio Activo: siendo la parte donde se une el sustrato a la enzima, también
haciendo analogía de la misma como una
"cerradura".
•
Sitio Alosterico: se trata de un sitio de unión para inhibidores.
Al unirse la enzima y el sustrato se forma
"el complejo enzima-sustrato".
Clasificacion Enzimatica
La mayoría de enzimas se nombran con la terminación
"-asa", mas estas pueden
contar con diversos nombres esto porque tienen diversas funciones y por ello se
clasifican en 6 clases que son:
1. Oxidorreductasa: hace reacciones de óxido-reducción, quitando y agregando
hidrogeniones (H). En él siempre está presente el FAD y NAD.
2. Transferasas: buscan catalizar la transferencia de grupos de una molécula a
otra.
3. Hidrolasas: estas realizan una "escisión hidrolítica", esto agregando H2O para
cortar o separar moléculas. Usualmente en enlaces C—C, C—O, C—N y otros
enlaces covalentes.
4. Liasas: estas realizan escisión o rompimiento de enlaces para formar dobles
enlaces en la molécula.
5. Isomerasas: se tratan de enzimas que hacen cambios internos en la molécula,
ya sea geométricos o estructurales.
6. Ligasas: esta une (liga) dos moléculas, generalmente haciendo uso de ATP.
Nomenclatura
•
Sintetasa: requiere ATP.
•
Sintasa: no requiere ATP.
•
Fosfatasa: requiere agua para remover grupo fosfato.
•
Fosforilasa: usa fosfato inorgánico (Pi) para remover un enlace y genera un
producto fosforilado.
•
Deshidrogenasa: suele darse en reacciones de óxido-reducción en ello FAD y
NAD reciben electrones transformándose en FADH y NADH
•
Oxidasa: O² aceptador de electrones a la vez que no se integra al sustrato.
•
Oxigenasa: uno o ambos átomos de O² se incorporan al sustrato.
Mecanismos Para La Catalisis
Las enzimas usan combinaciones de cuatro mecanismos para mejorar sus tazas de
reacciones químicas, estas son:
•
Catálisis Por Proximidad: una enzima en su sitio activo, crea un región de gran
concentración para el sustrato orientándolo en una posición ideal para que interactúen
químicamente. Entonces
al estar cerca el sustrato de la enzima es que se da esta
catálisis.
•
Catálisis Acido-Básica: dando reacciones acido-base por medio de cadenas de aminoacilo
y grupos prostéticos, realizando la reacción de catálisis.
•
Catálisis Por Tensión: es la tensión realizada al sustrato por medio del sustrato.
•
Catálisis Covalente: formando enlaces covalentes entre el sustrato y el o los
sustratos.
Isozimas
Se trata de diversas versiones físicas de una enzima determinada, las cuales realizan la
misma reacción.
Biomarcadores
Son enzimas que al liberarse y su gran actividad catalítica, pues son marcas de daños a
órganos, se diseminan en sangre pudiendo con ellos diagnosticar enfermedades.
Energia De Activacion
Es la energía que se necesita para que un compuesto "A" se transforme a
"B". Esto se puede conseguir de 2 formas:
• Aumento de la temperatura: el aumentar la temperatura, aumenta la
velocidad de choques entre moléculas, pero esto puede provocar la
desnaturalización y además representa un gasto energético, pues se
necesita una fuente de calor
• Enzimas: las enzimas disminuyen la energía de activación necesaria.
Aumento De La Velocidad De Reaccion
Al tomarse en cuenta la
"teoría cinética" o "teoría de colisión" de la cinética
química establece que para que dos moléculas reaccionen:
1. Deben de acercarse lo suficiente para formar un enlace o colisionar.
2. Deben superar la barrera de energía con suficiente cinética para
lograr el estado de transición
Por lo tanto al aumentar la frecuencia o energía de colisión se aumenta su
reacción y algunos estados que proveen esto son:
• Aumento de la temperatura
• Concentración del sustrato
• pH
Regulacion E Inhibicion
Cuando se habla de ES, es el complejo de enzima - sustrato.
Para mantener la homeostasis en el cuerpo este tipo de procesos se lleva a
cabo según sea el caso necesario.
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